1 蛋白質(zhì)與水的相互作用：蛋白質(zhì)的水溶性

蛋白質(zhì)與水之間的作用力主要是蛋白質(zhì)中的肽鍵（偶極-偶極相互作用或氫鍵），或氨基酸的側(cè)鏈（解離的、極性甚至非極性基團(tuán)）同水分子之間發(fā)生了相互作用。

影響蛋白質(zhì)水溶性的應(yīng)素很多：

（1）pH>pI 時(shí)，蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷，pH=pI 時(shí)，蛋白質(zhì)不帶電荷，pH 時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷。溶液的pH 低于或高于蛋白質(zhì)的pI 都有利于蛋白質(zhì)水溶性的增加，一方面是加強(qiáng)了蛋白質(zhì)與水分子的相互作用，另一方面蛋白質(zhì)鏈之間的相互排斥作用。等電沉淀。

（2）離子強(qiáng)度：μ=0.5ΣCiZi2，Ci 表示離子強(qiáng)度，Zi 表示離子價(jià)數(shù)。

鹽溶：當(dāng)溶液中的中性鹽濃度在0.5mol/L 時(shí)，可增加蛋白質(zhì)的溶解性，鹽作用減弱蛋白質(zhì)分子之間的相互作用。

鹽析：當(dāng)溶液中的中性鹽的濃度大于1mol/L 時(shí)，蛋白質(zhì)會(huì)沉淀析出，這是鹽與蛋白質(zhì)競(jìng)爭水分的結(jié)果。

不同鹽類對(duì)蛋白質(zhì)的鹽析作用強(qiáng)弱不同。

（3）非水溶劑：有些有機(jī)溶劑可引起蛋白質(zhì)變性沉淀，主要是有機(jī)溶劑降低了水的介電常數(shù)，蛋白質(zhì)之間的靜電斥力降低。

（4）溫度：溫度低于40-50℃時(shí)，隨溫度的增大水溶性增大，當(dāng)溫度大于50℃，隨溫度的增大，水溶性降低。

根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解性對(duì)蛋白質(zhì)分類：

（1）清蛋白：可溶于pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶于pH7 的稀堿溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶劑中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或堿（pH12）。

2 織構(gòu)化

在許多食品體系中，蛋白質(zhì)是構(gòu)成食品結(jié)構(gòu)和質(zhì)地的基礎(chǔ)，無論是生物組織（魚和肉的肌原纖維蛋白），還是配制食品（如面團(tuán)、香腸、肉糜等）。還可以通過織構(gòu)化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纖維狀產(chǎn)品。

一般蛋白質(zhì)織構(gòu)化的方法有：

（1）熱凝固和薄膜形成：豆?jié){在95℃保持幾小時(shí)，表面會(huì)形成一層薄膜，如腐竹的生產(chǎn)。一般工業(yè)化蛋白質(zhì)織構(gòu)化是在光滑的金屬表面進(jìn)行的；

（2）纖維形成：纖維紡絲。大豆蛋白紡絲：在pH10 時(shí)制備高濃度10-40%的紡絲溶液→脫氣→澄清→通過管蕊板，每平方厘米1000 孔，孔徑為50-150μm→酸性氯化鈉溶液（等電沉淀或鹽析）→壓縮→成品。

（3）熱塑擠壓：

使蛋白質(zhì)中的含水量為10-30%，在高壓下10000-20000kPa，使其在

20-150s 內(nèi)溫度升高到150-200℃。擠壓通過蕊板，一般在蛋白質(zhì)中加入淀粉可改善其質(zhì)地。

3 凝膠形成：

蛋白質(zhì)形成凝膠的機(jī)制和相互作用至今還沒有完全研究清楚，但有研究表明蛋白質(zhì)形成凝膠有兩個(gè)過程，首先是蛋白質(zhì)變性而伸展，而后是伸展的蛋白質(zhì)之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

影響蛋白質(zhì)凝膠形成的因素有：

（1）蛋白質(zhì)的濃度：蛋白質(zhì)溶液的濃度越大越有利于蛋白質(zhì)凝膠的形成，高濃度蛋白質(zhì)可在不加熱、與等電點(diǎn)相差很大的pH 條件下形成凝膠。

（2）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)中二硫鍵含量越高，形成的凝膠的強(qiáng)度也越高，甚至可以形成不可逆凝膠，如卵清蛋白，β-乳球蛋白。相反含二硫鍵少的蛋白質(zhì)可形成可逆凝膠，如白明膠等。

（3）添加物：不同的蛋白質(zhì)相互混合，可促進(jìn)凝膠的形成，將這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的共凝膠作用。在蛋白質(zhì)溶液中添加多糖，如在帶正電荷的明膠與帶負(fù)電荷的褐藻酸鹽或果膠酸鹽之間通過離子相互作用形成高熔點(diǎn)凝膠。

（4）pH：pH 在pI 附近時(shí)易形成凝膠。

4 面團(tuán)形成

小麥胚乳中的面筋蛋白質(zhì)在當(dāng)有水分存在時(shí)在室溫下混合和揉搓能夠形成強(qiáng)內(nèi)聚力和粘彈性糊狀物的過程。水合的面粉在混合揉搓時(shí)，面筋蛋白質(zhì)開始取向，排列成行或部分伸展，這樣將增強(qiáng)蛋白質(zhì)的疏水相互作用并通過二硫交換反應(yīng)形成二硫鍵。最初的面筋顆粒形成薄膜，形成三維空間上具有粘彈性的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)。

影響蛋白質(zhì)面團(tuán)形成的因素有很多：

（1）氧化還原劑：還原劑可引起二硫鍵的斷裂，不利于面團(tuán)的形成，如半胱氨酸；相反氧化劑可增強(qiáng)面團(tuán)的韌性和彈性，如溴酸鹽；

（2）面筋含量：面筋含量高的面粉需要長時(shí)間揉搓才能形成性能良好的面團(tuán)，對(duì)低面筋含量的面粉揉搓時(shí)間不能太長，否則會(huì)破壞形成的面團(tuán)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)而不利于面團(tuán)的形成；

（3）面筋蛋白質(zhì)的種類：利用不同比例的麥醇溶蛋白和麥谷蛋白進(jìn)行實(shí)驗(yàn)，發(fā)現(xiàn)麥谷蛋白決定面團(tuán)的彈性、粘結(jié)性、混合耐受性等，而麥醇溶蛋白決定面團(tuán)的延伸性和膨脹性。

5 乳化性質(zhì)

蛋白質(zhì)在許多乳膠體食品體系中起著重要的作用，如牛奶、冰淇淋、肉餡等。蛋白質(zhì)對(duì)水/油體系的穩(wěn)定性差，而對(duì)油/水體系的穩(wěn)定性好。

影響蛋白質(zhì)乳化的因素：

（1）鹽：0.5-1.0mol/L 的氯化鈉有利于肉餡中蛋白質(zhì)的乳化；

（2）蛋白質(zhì)的溶解性：蛋白質(zhì)的溶解性越好，其乳化性也越好，但蛋白質(zhì)的乳化性主要與蛋白質(zhì)的親水-親油平衡性有關(guān)；

（3）pH：有些蛋白質(zhì)在pI 時(shí)乳化性最好，而有些蛋白質(zhì)在pI 乳化性最差；

（4）熱作用：熱不利于蛋白質(zhì)乳化性的發(fā)揮。

6 起泡性質(zhì)

在食品體系中蛋白質(zhì)起泡的現(xiàn)象非常常見，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。蛋白質(zhì)泡沫其實(shí)質(zhì)蛋白質(zhì)在一定條件下與水分、空氣形成的一種特殊形態(tài)的混合物。

影響蛋白質(zhì)起泡的因素有：

（1）鹽類：氯化鈉一般能提高蛋白質(zhì)的發(fā)泡性能，但會(huì)使泡沫的穩(wěn)定性降低，Ca2+則能提高蛋白質(zhì)泡沫的穩(wěn)定性。

（2）糖類：糖類會(huì)抑制蛋白質(zhì)起泡，但可以提高蛋白質(zhì)泡沫的穩(wěn)定性。

（3）脂類：脂類對(duì)蛋白質(zhì)的起泡和泡沫的穩(wěn)定性都不利。

（4）其他：蛋白質(zhì)濃度為2-8%時(shí)，起泡效果最好，除此之外還與攪拌時(shí)間，強(qiáng)度、方向等有關(guān)。

有時(shí)由于蛋白質(zhì)的起泡而影響加工工藝的操作，要對(duì)蛋白質(zhì)泡沫進(jìn)行消除，常用的方法就是加入消泡劑——硅油。

7 風(fēng)味結(jié)合作用

蛋白質(zhì)可以使食品中的揮發(fā)性風(fēng)味化合物在貯藏及加工過程中不發(fā)生變化，并在進(jìn)入口腔時(shí)完全不失真的釋放出來。

影響蛋白質(zhì)風(fēng)味結(jié)合作用的因素有：

（1）水：水可以提高蛋白質(zhì)對(duì)極性風(fēng)味化合物的結(jié)合作用，但對(duì)非極性風(fēng)味化合物的結(jié)合沒有影響；

（2）鹽：凡能使蛋白質(zhì)解離或二硫鍵斷裂的鹽類，都能提高蛋白質(zhì)的風(fēng)味結(jié)合能力；

（3）水解作用：蛋白質(zhì)水解后其風(fēng)味結(jié)合作用嚴(yán)重被破壞；

（4）熱變性：熱變性一般會(huì)使蛋白質(zhì)的風(fēng)味結(jié)合作用有所加強(qiáng)；

（5）其他：脫水，脂類存在。

本文關(guān)鍵詞：蛋白質(zhì)的化學(xué)反應(yīng)及與食品成分的相互作用